กรดอะมิโน
เป็นหน่วยโครงสร้างของโปรตีน โมเลกุลมีหมู่อะมิโน (NH3+) อยู่ที่ อัลฟา-C อะตอม หรือ C อะตอมไม่สมมาตร (asymmetric C atom) หรือ ไครัล C อะตอม (chiral C atom) ซึ่งอยู่ถัดจากหมู่คาร์บอกซิลิก (COO-) โดยทั่วไปพบกรดอะมิโน 20 ชนิด ที่มีความแตกต่างกันตามหมู่ R ซึ่งอยู่ติดกับ อัลฟา-C อะตอม โดยหมู่ R นี้มีความแตกต่างกันทั้งโครงสร้าง ขนาด ประจุไฟฟ้า และความสามารถในการละลายน้ำ
http://www.sp.uconn.edu/~ferry/images/mols/aastructure.gif
ประเภทของกรดอะมิโน

แบ่งเป็น 4 กลุ่มตามโพลาริตี (polarity) ของหมู่ R ดังนี้


1. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R ไม่โพลาร์ (nonpolar) หรือหมู่ R ที่เป็นไฮโดรโฟบิก ได้แก่ ไกลซีน (Glycine) อะลานีน (Alanine) วาลีน (Valine) ลิวซีน (Leucine) ไอโซลิวซีน (Isoleucine) เมไธโอนีน (Methionine) โปรลีน (Proline) ฟีนิลอะลานีน (Phenylalanine) และทริปโตแฟน (Tryptophan)


2. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R โพลาร์ แต่ไม่มีประจุไฟฟ้า ได้แก่ ซีรีน (Serine) ธรีโอนีน (Threonine) แอสพาราจีน (Asparagine) กลูตามีน (Glutamine) ไทโรซีน (Tyrosine) และซีสเตอีน (Cysteine)


3. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R แสดงประจุบวกที่ pH 6.0-7.0
ได้แก่ ไลซีน (Lysine) อาร์จีนีน (Arginine) และฮิสติดีน (Histidine)


4. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R แสดงประจุลบที่ pH 6.0-7.0 ได้แก่ กรดแอสปาร์ติก (Aspartic acid) และกรดกลูตามิก (Glutamic acid)

ดูโครงสร้าง

Click

กรดอะมิโนพิเศษ
http://www.whatislife.com/reader/protein/Image86.gif
เป็นกรดอะมิโนที่นอกเหนือจากทั้ง 20 ชนิดนี้ เกิดจากปฏิกิริยาการดัดแปรที่จำเพาะของกรดอะมิโนในสาย โซ่พอลิเพปไทด์ (polypeptide chain) ที่ถูกสังเคราะห์ขึ้นเรียบร้อยแล้ว ซึ่งพบในโปรตีนบางชนิดเท่านั้น เช่น 4-ไฮดรอกซีโปรลีน (4-hydroxyproline) และ 5-ไฮดรอกซีไลซีน (5-hydroxylysine) ทั้ง 2 ชนิดนี้ พบในคอลลาเจน N-เมธิลไลซีน (N-methyllysine) พบในไมโอซิน (myosin) และ กรดแกมม่า-คาร์บอกซี-กลูตามิก พบในโปร ธรอมบิน (prothrombin) เป็นต้น
คุณสมบัติของกรดอะมิโน
http://elmhurst.edu/~chm/vchembook/images/561zwitterion.gif
1. กรดอะมิโนทุกชนิดสามารถเป็นไดโพลาร์ ไอออน (dipolar ion) คือ มีทั้งประจุบวกและประจุลบในเวลา เดียวกัน หรือซวิตเตอร์ไอออน (zwitterion) คือ มีประจุสุทธิเป็นศูนย์

2. กรดอะมิโนมีคุณสมบัติเป็นแอมโฟเตอร์ (amphoter) หรือแอมโฟไลต์ (ampholyte) คือ เป็นทั้งกรด และเบส


3. กรด อัลฟา-อะมิโนที่มีหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลิกหมู่เดียว เมื่อแตกตัวจะมีค่า pKa 2 ค่า และที่ isoelectric point (pI) มันจะอยู่ในรูปซวิตเตอร์ไอออน [pI =1/2(pKa1+pKa2)] มีประจุสุทธิเป็นศูนย์ ถ้า pH มากกว่า pI จะมีประจุสุทธิเป็นลบ และเคลื่อนที่เข้าหาขั้วบวก (anode) และถ้า pH น้อยกว่า pI จะมีประจุสุทธิเป็นบวกและเคลื่อนที่เข้าหาขั้วลบ (cathode)


4. ฟอร์มัลดีไฮด์ (formaldehyde) ที่มากเกินพอสามารถรวมกับหมู่อะมิโนที่ไม่สามารถแตกตัว (NH2) เกิดเป็นอนุพันธ์เมธิลออล (methylol derivative) การไทเทรตกรดอะมิโนในลักษณะเช่นนี้ เรียกว่า ฟอร์มัลไทเทรชัน (formal titration)


5. กรดอะมิโนทุกชนิด ยกเว้นไกลซีนมี อัลฟา-C อะตอม จึงแสดงออปติคัลแอกติวีตี (optical activity) คือ สามารถหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์ได้ เกิด 2 ไอโซเมอร์ เรียกว่า ออปติคัลไอโซเมอร์ (optical isomer) หรือสเตอริโอไอโซเมอร์ (stereoisomer) หรือ อีแนนทิโอเมอร์ (enantiomer) มีลักษณะเป็นภาพเงา กระจกซึ่งกันและกัน มีคุณสมบัติทางฟิสิกส์และเคมีเหมือนกัน โดยสามารถหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์ เป็นปริมาณองศาที่เท่ากันแต่ทิศทางการหมุนจะตรงข้ามกัน ถ้าหมุนไปทางซ้ายมือ หรือทวนเข็มนาฬิกา (levorotatory) ให้สัญลักษณ์ (-) หรือ l (levo) แต่ถ้าไปทางขวามือ หรือตามเข็มนาฬิกา (dextrorotatory) ให้สัญลักษณ์ (+) หรือ d (dextro) ส่วนสารผสมที่มีรูป (-) และ (+) ปริมาณโมลาร์เท่ากันจะไม่สามารถหมุน ระนาบของแสงได้

 

 

 

 

 

 

 

 

6. กรดอะมิโนไทโรซีน ทริปโตเเฟน และฟีนิลอะลานีน สามารถดูดแสงได้ในช่วงอัลตราไวโอเลต (ultraviolet) ได้ และโปรตีนส่วนมากมีกรดอะมิโนไทโรซีนเป็นองค์ประกอบ ดังนั้นการวัดการดูดแสงที่ช่วง คลื่น 280 นาโนเมตร จึงนำมาใช้ในการหาปริมาณของโปรตีนในสารละลาย


7. สามารถหาปริมาณของกรดอะมิโนโดยใช้ปฏิกิริยานินไฮดริน (ninhydrin reaction) ได้ เนื่องจากหมู่ อัลฟา-อะมิโนของกรดอะมิโน หรือเพปไทด์ ที่มีหมู่ อัลฟา-อะมิโนที่อิสระจะทำปฏิกิริยากับนินไฮดริน แล้วให้ผลผลิตสีน้ำเงิน และสามารถดูดแสงได้ที่ความ ยาวคลื่น 570 nm แต่กรดอะมิโนโปรลีน และไฮดรอก ซีโปรลีน ซึ่งมีหมู่ อัลฟา-อะมิโนถูกแทนที่ เมื่อทำปฏิกิริยากับนินไฮดรินจะให้ ผลผลิตสีเหลืองแทน


http://www.biosite.dk/staabi/images/ninhydrin.gif
http://www.sp.uconn.edu/ferry/images/mols/enantiomers.gif
Back